Supercomputer HPC: Applications

Tryptofan jest jednym z aminokwasów wchodzących w skład białek. Pod względem własności optycznych wyróżnia się tym, że wykazuje dość intensywną fluorescencję, której widmo i czas trwania zależą od jego bezpośredniego otoczenia. Dzięki temu znajduje on zastosowanie w biologii molekularnej jako sonda fluorescencyjna przekazująca informacje o strukturze i reaktywności białek.
W lipcu b.r. dr Mateusz Marianski z nowojorskiego Hunter College zaprosił mojego szefa, dra hab. Adama Kubasa, i mnie do udziału w badaniach fluorescencji trypeptydów zawierających tryptofan. Pomiary spektroskopowe wykonane przez zespół dra Marianskiego wykazały, że w stężonych roztworach te trypeptydy ulegają agregacji, i pojawia się nowe pasmo fluorescencji z maksimum przy długości fali ok. 380 nm. Podejrzewamy, że pochodzi ono od ekscymerów tryptofanu – wzbudzonych stanów elektronowych zdelokalizowanych na dwóch oddziaływujących ze sobą resztach tryptofanowych.
Żeby potwierdzić albo odrzucić hipotezę, że pasmo fluorescencji przy 380 nm pochodzi od ekscymerów, musimy zbadać te układy za pomocą obliczeń kwantowomechanicznych. Obliczenia zamierzamy przeprowadzić dla pomniejszonego układu modelowego – dwóch oddziaływujących ze sobą cząsteczek indolu. Ponieważ dwie cząsteczki indolu mogą przyjmować różne orientacje względem siebie, będzie konieczne wykonanie serii obliczeń z różnymi orientacjami, i zbadanie, dla jakich orientacji tworzą się stany zdelokalizowane, oraz jakie są ich własności optyczne. Będą to więc symulacje bardzo wymagające, jeśli chodzi o moc obliczeniową. Przewidujemy, że w trakcie projektu zużyjemy do 200 tys. godzin CPU. Jesteśmy jednak przekonani, że tak duże zużycie mocy obliczeniowej jest uzasadnione przez duże znaczenie fotofizyki tryptofanu w biologii.
Liczymy na to, że z racji na ważną tematykę badań, i wykorzystanie zarówno technik spektroskopowych jak symulacji komputerowych, wyniki naszego projektu badawczego zostaną opublikowane w jednym z wiodących czasopism w dziedzinie chemii.